Page 17 - KBM_3_2022_WEB

Klin. Biochem. Metab., 30 (51), 2022, No. 3, p. 79 - 82

Antioxidační účinky sulfanové síry

Hyšpler R. , Tichá A. , Zadák Z. 2
1,2
1,2
1 Ústav klinické biochemie a diagnostiky, Fakultní nemocnice Hradec Králové
2 Centrum pro vývoj a výzkum, Fakultní nemocnice Hradec Králové

SOUHRN

Sulfanová síra je reaktivní, divalentní atom síry vázaný k jiné síře. Modifikuje cysteinové zbytky v řetězcích proteinů a tak-
to mění aktivitu řady enzymů. Je vázána také v molekulách glutathionu a v tomto místě významně zvyšuje antioxidační
vlastnosti této sloučeniny. V článku jsou diskutovány analytické možnosti stanovení sulfanové síry a je zmíněna i metoda
extraktivní alkylace vyvinutá a využívaná naším pracovištěm. Donorové sloučeniny sulfanové síry jsou kategorizovány do
jednotlivých skupin. V článku je diskutováno potenciální využití a efekty tohoto monoelementárního antioxidantu.
Klíčová slova: antioxidanty, sulfanová síra, donory sulfanové síry.
SUMMARY

Hyšpler R., Tichá A., Zadák Z.: Antioxidant effects of sulfane sulfur
Sulfane sulfur is a reactive, divalent sulfur atom bonded to another sulfur. It modifies cysteine residues in proteins and thus
changes enzyme activities. Also, it may be bound to glutathione and this greatly increases its antioxidative properties. Ana-
lytical methods used for the determination of sulfane sulfur are discussed and our developed method using an extractive
alkylation technique is mentioned. The sulfane sulfur donor compounds are described and categorized. The potential use
and future perspectives of this monoelemental antioxidant are summarised and discussed.
Keywords: antioxidant, sulfane sulfur, sulfate sulfur donor compounds.

Metabolismus a fyziologické účinky reak- 3-merkaptopyruvátsulfurtransferáza za odštěpení mo-
tivní sulfanové síry in vivo lekuly pyruvátu přenese atom síry na vhodný akceptor.
Druhou možností je oxidace cysteinu na molekulu cys-
Termín sulfanová síra byl zaveden v 70. letech mi- tinu a enzym cystathionine-gamma-lyáza za odštěpení
nulého století [1], i když přítomnost reaktivních atomů pyruvátu vytvoří molekulu thiocysteinu (cystein s připo-
síry v buňkách byla známa už dříve [2]. Sulfanová síra jenou sulfanovou sírou). Její atomy pak na další vhodné
představuje značně reaktivní, labilní atom síry kovalent- akceptory přenáší enzym rhodanáza [5]. V extracelu-
ně vázaný k dalšímu atomu síry. Tyto atomy síry mohou lárním prostoru je významným transportérem této formy
nabývat oxidačního stupně 0 nebo -1 a snadno jsou ze síry plazmatický albumin [6,7]. Intracelulárně je přená-
své mateřské sloučeniny přemisťovány na další akcep- šena svou vazbou na glutathion, což je thiol s nejvyšší
tory. Nejdéle známým akceptorem je kyanidový aniont, koncentrací v intracelulární tekutině. Persulfidy cysteinu
který reakcí vytvoří stabilní thiokyanát. Dalšími akcepto- a glutathionu jsou přítomné v signifikantním množství
ry mohou být siřičitany, thioláty nebo trifenylfosfin. jak u prokaryontních, tak eukaryontních organizmů [8].
Sloučeniny obsahující sulfanovou síru, které mohou Hlavním intracelulárním zdrojem persulfidů je cystin,
být přítomny v biologických systémech, jsou: elementár- který je činností enzymů přeměněn na 3-merkaptopy-
ní síra (S ), persulfidy (RSS ), polysulfidy (RS R), thiosulfát ruvát, thiocystein nebo thiocystin.
-
n
8
2-
(SSO ) a thiosulfonát (RSO S ). Sulfanová síra neexis- Biologicky významnými sloučeninami s labilní sírou
-
2
3
tuje ve své volné formě a je vždy vázána na další atom jsou rovněž molekuly, kdy je přítomna v blízkosti vazby
síry. Sulfan jako sloučenina sensu stricto (H S) vzniká uhlíku a síry dvojná vazba mezi atomy uhlíku nebo dvoj-
2
redukcí sulfanové síry. ná vazba v oxoskupině. Tato dvojná vazba umožňuje
Sulfanovou síru můžeme rozdělit do dvou částí. Aci- dvojici atomů síry tautomerizovat do formy thiosulfoxi-
dolabilní síra je uvolňována z buněčných struktur půso- du a tím nabídnout sulfanovou síru k transferu na další
bením kyseliny chlorovodíkové jako sulfan. Primárním molekulu.
zdrojem jsou proteiny obsahující komplexy železa a síry, Vzhledem k dlouho známé reaktivitě sulfanové síry
které se nacházejí především v mitochondriích [3]. Dru- s kyanidovými anionty bylo předpokládáno, že tato for-
há část, „vázaná síra“, může být uvolněna z buněčných ma síry slouží v buňce především k detoxifikaci kyani-
struktur jako sulfan působením dithiothreitolu [4]. dového aniontu vznikajícího z kyanogenních látek po-
Zdrojem sulfanové síry je vždy aminokyselina cystein. travy. Touto reakcí vznikají bezpečné thiokyanáty a této
Tato aminokyselina může být deaminována cystein- reakce je využíváno i v současnosti, kdy thiosulfát patří
transaminázou za vzniku 3-merkaptopyruvátu a enzym mezi použitelná antidota při otravě kyanidy [9]. V 90.

Klinická biochemie a metabolismus 3/2022 79